I det följande kommer vi att fokusera på de allmänna aspekterna av sekundärstrukturen för proteiner. Många av de egenskaper som diskuteras här är viktiga för praktiska tillämpningar – till exempel vid sekvensanpassning och analys, homologimodellering och analys av modellkvalitet, vid planering av mutationer eller vid analys av protein-ligandinteraktioner.
Den vanligaste typen av sekundärstruktur i proteiner är α-helixen. Linus Pauling var den förste som förutspådde existensen av α-helixer. Förutsägelsen bekräftades när den första tredimensionella strukturen av ett protein, myoglobin (av Max Perutz och John Kendrew) bestämdes genom röntgenkristallografi. Ett exempel på en α-helix visas på bilden nedan. Denna typ av representation av en proteinstruktur kallas ”sticks representation”. För att få ett bättre intryck av hur en helix ser ut visas endast polypeptidens huvudkedja, inga sidokedjor. Det finns 3,6 rester/varv i en α-helix, vilket innebär att det finns en rest var 100:e rotationsgrad (360/3,6). Varje rest förflyttas 1,5 Å längs helixaxeln, vilket ger ett vertikalt avstånd på 5,4 Å mellan strukturellt likvärdiga atomer i ett varv (pitch of a turn). Det upprepande strukturella mönstret i spiraler är ett resultat av upprepande φ-värden och ψ-värden, vilket återspeglas i grupperingen av torsionsvinklarna inom den spiralformade regionen i Ramachandranplotten. När du tittar på helixen i figuren nedan, lägg märke till hur syreatomerna för karbonyl (C=O) (visas i rött) pekar i en riktning, mot amid-NH-grupperna 4 rester bort (i, i+4). Tillsammans bildar dessa grupper en vätebindning, en av de viktigaste krafterna i stabiliseringen av sekundärstrukturen i proteiner. Vätgasbindningarna visas på den högra figuren som streckade linjer.
Blog
