În cele ce urmează ne vom concentra asupra aspectelor generale ale structurii secundare a proteinelor. Multe dintre caracteristicile discutate aici sunt esențiale pentru aplicațiile practice – de exemplu, în alinierea și analiza secvențelor, modelarea homologiei și analiza calității modelului, în planificarea mutațiilor sau atunci când se analizează interacțiunile proteină-ligand.
Cel mai comun tip de structură secundară în proteine este α-helixul. Linus Pauling a fost primul care a prezis existența α-helixelor. Predicția a fost confirmată atunci când prima structură tridimensională a unei proteine, mioglobina (realizată de Max Perutz și John Kendrew) a fost determinată prin cristalografie cu raze X. Un exemplu de α-helix este prezentat în imaginea de mai jos. Acest tip de reprezentare a structurii unei proteine se numește „reprezentare în bastonașe”. Pentru a avea o impresie mai bună despre cum arată un helix, este prezentat doar lanțul principal al polipeptidei, fără lanțuri laterale. Într-un α-helix există 3,6 reziduuri/întoarcere, ceea ce înseamnă că există un reziduu la fiecare 100 de grade de rotație (360/3,6). Fiecare reziduu este translatat cu 1,5 Å de-a lungul axei helixului, ceea ce dă o distanță verticală de 5,4 Å între atomii echivalenți din punct de vedere structural într-o rotație (pas de rotație). Modelul structural repetat în elice este rezultatul repetatelor valori φ și ψ, care se reflectă în gruparea unghiurilor de torsiune în cadrul regiunii elicoidale a diagramei Ramachandran. Când priviți elicea din figura de mai jos, observați cum atomii de oxigen de carbonil (C=O) (reprezentați cu roșu) sunt orientați într-o singură direcție, spre grupurile NH amidice aflate la 4 resturi distanță (i, i+4). Împreună, aceste grupări formează o legătură de hidrogen, una dintre forțele principale în stabilizarea structurii secundare în proteine. Legăturile de hidrogen sunt reprezentate pe figura din dreapta sub formă de linii punctate.
Blog
