Di seguito ci concentreremo sugli aspetti generali della struttura secondaria delle proteine. Molte delle caratteristiche discusse qui sono essenziali per le applicazioni pratiche – per esempio nell’allineamento e nell’analisi della sequenza, nella modellazione dell’omologia e nell’analisi della qualità del modello, nella pianificazione delle mutazioni o nell’analisi delle interazioni proteina-ligando.
Il tipo più comune di struttura secondaria nelle proteine è l’α-elica. Linus Pauling fu il primo a prevedere l’esistenza di α-eliche. La previsione fu confermata quando la prima struttura tridimensionale di una proteina, la mioglobina (di Max Perutz e John Kendrew) fu determinata dalla cristallografia a raggi X. Un esempio di un’α-elica è mostrato nell’immagine qui sotto. Questo tipo di rappresentazione della struttura di una proteina si chiama “rappresentazione a bastoncini”. Per avere un’impressione migliore di come appare un’elica, viene mostrata solo la catena principale del polipeptide, senza catene laterali. Ci sono 3,6 residui/giro in un’α-elica, il che significa che c’è un residuo ogni 100 gradi di rotazione (360/3,6). Ogni residuo è traslato di 1,5 Å lungo l’asse dell’elica, il che dà una distanza verticale di 5,4 Å tra atomi strutturalmente equivalenti in un giro (passo di un giro). Il modello strutturale ripetuto nelle eliche è il risultato della ripetizione dei valori φ e ψ, che si riflette nel raggruppamento degli angoli di torsione all’interno della regione elicoidale del diagramma di Ramachandran. Quando si guarda l’elica nella figura qui sotto, si noti come gli atomi di ossigeno carbonile (C=O) (mostrati in rosso) puntano in una direzione, verso i gruppi NH amidici a 4 residui di distanza (i, i+4). Insieme questi gruppi formano un legame a idrogeno, una delle forze principali nella stabilizzazione della struttura secondaria nelle proteine. I legami a idrogeno sono mostrati nella figura di destra come linee tratteggiate.
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