Nos seguintes focaremos nos aspectos gerais da estrutura secundária das proteínas. Muitas das características aqui discutidas são essenciais para aplicações práticas – por exemplo, no alinhamento e análise de sequências, modelagem homológica e análise da qualidade do modelo, no planejamento de mutações ou na análise das interações proteína-ligandas.
O tipo mais comum de estrutura secundária em proteínas é a hélice α-helix. Linus Pauling foi o primeiro a prever a existência do α-helices. A previsão foi confirmada quando a primeira estrutura tridimensional de uma proteína, a mioglobina (por Max Perutz e John Kendrew) foi determinada pela cristalografia de raios X. Um exemplo de um α-helix é mostrado na imagem abaixo. Este tipo de representação de uma estrutura proteica é chamado de “representação de paus”. Para ter uma melhor impressão de como uma hélice se parece, apenas a cadeia principal do polipeptídeo é mostrada, sem cadeias laterais. Há 3,6 resíduos/voltas em uma hélice α, o que significa que há um resíduo a cada 100 graus de rotação (360/3,6). Cada resíduo é traduzido 1,5 Å ao longo do eixo da hélice, o que dá uma distância vertical de 5,4 Å entre átomos estruturalmente equivalentes em uma volta (passo de uma volta). A repetição do padrão estrutural em hélices é o resultado da repetição dos valores φ e ψ, que se reflete no agrupamento dos ângulos de torção dentro da região helicoidal da trama Ramachandran. Ao olhar para a hélice na figura abaixo, observe como os átomos de oxigênio carbonilo (C=O) (mostrados em vermelho) apontam em uma direção, em direção à amida NH grupos 4 resíduos de distância (i, i+4). Juntos estes grupos formam uma ligação de hidrogênio, uma das principais forças na estabilização da estrutura secundária em proteínas. As ligações de hidrogênio são mostradas na figura à direita como linhas tracejadas.
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