W dalszej części skupimy się na ogólnych aspektach struktury drugorzędowej białek. Wiele z omawianych tu cech jest niezbędnych w praktycznych zastosowaniach – na przykład w wyrównywaniu i analizie sekwencji, modelowaniu homologii i analizie jakości modelu, w planowaniu mutacji lub przy analizie oddziaływań białko-ligand.
Najczęstszym typem struktury drugorzędowej w białkach jest helisa α. Linus Pauling jako pierwszy przewidział istnienie α-heliksów. Przewidywania te zostały potwierdzone, gdy pierwsza trójwymiarowa struktura białka, mioglobiny (autorstwa Maxa Perutza i Johna Kendrew) została określona za pomocą krystalografii rentgenowskiej. Przykład helisy α pokazany jest na poniższym zdjęciu. Ten typ reprezentacji struktury białka nazywany jest „reprezentacją pałeczkową”. Aby uzyskać lepsze wrażenie jak wygląda helisa, pokazany jest tylko główny łańcuch polipeptydu, bez łańcuchów bocznych. W helisie α znajduje się 3,6 reszty/obrót, co oznacza, że na każde 100 stopni obrotu przypada jedna reszta (360/3,6). Każda resztka jest przesunięta o 1,5 Å wzdłuż osi helisy, co daje pionową odległość 5,4 Å pomiędzy strukturalnie równoważnymi atomami w skręcie (podziałka skrętu). Powtarzający się wzór strukturalny w helisach jest wynikiem powtarzających się wartości φ i ψ, co jest odzwierciedlone w zgrupowaniu kątów skręcenia w obrębie regionu helisy na wykresie Ramachandrana. Patrząc na helisę na poniższym rysunku, zauważ, jak karbonylowe (C=O) atomy tlenu (zaznaczone na czerwono) skierowane są w jednym kierunku, w stronę grup amidowych NH oddalonych o 4 reszty (i, i+4). Razem grupy te tworzą wiązanie wodorowe, jedną z głównych sił stabilizujących strukturę drugorzędową w białkach. Wiązania wodorowe pokazane są na prawym rysunku jako linie przerywane.
Blog
