A következőkben a fehérjék másodlagos szerkezetének általános szempontjaival foglalkozunk. Az itt tárgyalt jellemzők közül sok a gyakorlati alkalmazásokban – például a szekvenciaillesztés és -elemzés, a homológiamodellezés és a modellminőség elemzése, a mutációk tervezése vagy a fehérje-ligandum kölcsönhatások elemzése során – nélkülözhetetlen.
A fehérjékben a másodlagos szerkezet leggyakoribb típusa az α-hélix. Linus Pauling volt az első, aki megjósolta az α-hélixek létezését. A jóslat megerősítést nyert, amikor röntgenkrisztallográfiával meghatározták egy fehérje, a mioglobin első háromdimenziós szerkezetét (Max Perutz és John Kendrew által). Az alábbi képen egy α-hélix példája látható. A fehérjeszerkezet ilyen típusú ábrázolását “pálcika ábrázolásnak” nevezik. Hogy jobban érzékeltessük, hogyan néz ki egy hélix, csak a polipeptid fő láncát ábrázoljuk, az oldalláncokat nem. Egy α-hélixben 3,6 maradék van fordulatonként, ami azt jelenti, hogy minden 100 fokos forgáson (360/3,6) van egy maradék. Minden egyes maradékot 1,5 Å-vel fordítunk el a spirál tengelye mentén, ami 5,4 Å függőleges távolságot ad a szerkezetileg egyenértékű atomok között egy fordulaton belül (egy fordulat osztása). A hélixekben ismétlődő szerkezeti mintázat a φ és ψ értékek ismétlődéséből adódik, ami a Ramachandran-diagramon a torziós szögek helikális tartományon belüli csoportosulásában tükröződik. Ha az alábbi ábrán látható hélixet nézzük, vegyük észre, hogy a karbonil (C=O) oxigénatomok (pirossal ábrázolva) egy irányba mutatnak, a 4 maradékkal arrébb lévő amid NH-csoportok felé (i, i+4). Ezek a csoportok együtt hidrogénkötést alkotnak, amely az egyik fő erő a fehérjék másodlagos szerkezetének stabilizálásában. A hidrogénkötések a jobb oldali ábrán szaggatott vonalak formájában láthatók.
Blog
