Keskitymme seuraavassa proteiinien sekundaarirakenteen yleisiin näkökohtiin. Monet tässä käsitellyistä piirteistä ovat olennaisia käytännön sovelluksissa – esimerkiksi sekvenssien kohdistamisessa ja analysoinnissa, homologian mallintamisessa ja mallin laadun analysoinnissa, mutaatioiden suunnittelussa tai analysoitaessa proteiini-ligandi-interaktioita.
Proteiinien yleisin sekundäärirakennetyyppi on α-kierre. Linus Pauling ennusti ensimmäisenä α-heliksien olemassaolon. Ennustus vahvistui, kun röntgenkristallografialla määritettiin ensimmäinen kolmiulotteinen rakenne proteiinista, myoglobiinista (Max Perutz ja John Kendrew). Alla olevassa kuvassa on esimerkki α-kierteestä. Tämäntyyppistä proteiinirakenteen esitystapaa kutsutaan ”tikkuesitykseksi”. Jotta saat paremman käsityksen siitä, miltä kierre näyttää, on esitetty vain polypeptidin pääketju, ei sivuketjuja. α-kierteessä on 3,6 jäännöstä/kierros, mikä tarkoittaa, että jokaista 100 kierrosastetta kohti on yksi jäännös (360/3,6). Kukin jäännös on siirretty 1,5 Å kierteellä, jolloin rakenteellisesti vastaavien atomien välinen pystysuora etäisyys kierrossa on 5,4 Å (kierrosväli). Toistuva rakennekuvio kierteissä on seurausta toistuvista φ- ja ψ-arvoista, mikä näkyy Ramachandranin kuvaajan Ramachandranin kuvaajan kierteisen alueen vääntökulmien ryhmittymisessä. Kun tarkastellaan kierteitä alla olevassa kuvassa, huomataan, kuinka karbonyyli- (C=O) happiatomit (esitetty punaisella) osoittavat yhteen suuntaan, kohti neljän jäännöksen päässä olevia amidi-NH-ryhmiä (i, i+4). Yhdessä nämä ryhmät muodostavat vetysidoksen, joka on yksi tärkeimmistä voimista proteiinien sekundäärirakenteen vakauttamisessa. Vetysidokset on esitetty oikeassa kuvassa katkoviivoilla.
Blog
