In het volgende zullen we ons richten op de algemene aspecten van de secundaire structuur van eiwitten. Veel van de hier besproken kenmerken zijn essentieel voor praktische toepassingen – bijvoorbeeld bij sequentie-uitlijning en -analyse, homologiemodellering en analyse van de kwaliteit van modellen, bij het plannen van mutaties of bij het analyseren van eiwit-ligandinteracties.
Het meest voorkomende type secundaire structuur in eiwitten is de α-helix. Linus Pauling was de eerste die het bestaan van α-helixen voorspelde. De voorspelling werd bevestigd toen de eerste driedimensionale structuur van een eiwit, myoglobine (door Max Perutz en John Kendrew) werd bepaald door middel van röntgenkristallografie. Een voorbeeld van een α-helix is te zien op de afbeelding hieronder. Dit type voorstelling van een eiwitstructuur wordt “stokjes voorstelling” genoemd. Om een betere indruk te krijgen van hoe een helix eruit ziet, is alleen de hoofdketen van het polypeptide afgebeeld, geen zijketens. Er zijn 3,6 residuen/draai in een α-helix, wat betekent dat er elke 100 graden rotatie (360/3,6) één residu is. Elk residu wordt 1,5 Å langs de helix-as verplaatst, wat een verticale afstand van 5,4 Å oplevert tussen structureel equivalente atomen in een draai (steek van een draai). Het herhalende structuurpatroon in schroeflijnen is een gevolg van herhalende φ-waarden en ψ-waarden, wat tot uitdrukking komt in de clustering van de torsiehoeken binnen het schroeflijngebied van de Ramachandran-plot. Als we naar de helix in de figuur hieronder kijken, zien we dat de carbonyl (C=O) zuurstofatomen (in rood) in één richting wijzen, naar de amide NH groepen 4 residuen verderop (i, i+4). Samen vormen deze groepen een waterstofbrug, een van de belangrijkste krachten bij de stabilisatie van de secundaire structuur in eiwitten. De waterstofbruggen zijn op de rechter figuur weergegeven als stippellijnen.
Blog
