Amilasi, qualsiasi membro di una classe di enzimi che catalizzano l’idrolisi (scissione di un composto per aggiunta di una molecola d’acqua) dell’amido in molecole di carboidrati più piccole come il maltosio (una molecola composta da due molecole di glucosio). Tre categorie di amilasi, denominate alfa, beta e gamma, differiscono nel modo in cui attaccano i legami delle molecole di amido.
L’alfa-amilasi è diffusa tra gli organismi viventi. Nel sistema digestivo degli esseri umani e di molti altri mammiferi, un’alfa-amilasi chiamata ptialina è prodotta dalle ghiandole salivari, mentre l’amilasi pancreatica è secreta dal pancreas nell’intestino tenue. Il pH ottimale dell’alfa-amilasi è 6,7-7,0.
La ptialina è mescolata al cibo nella bocca, dove agisce sugli amidi. Anche se il cibo rimane in bocca solo per poco tempo, l’azione della ptialina continua fino a diverse ore nello stomaco, fino a quando il cibo si mescola con le secrezioni dello stomaco, la cui elevata acidità inattiva la ptialina. L’azione digestiva della ptialina dipende da quanto acido c’è nello stomaco, da quanto rapidamente il contenuto dello stomaco si svuota e da quanto a fondo il cibo si è mescolato con l’acido. In condizioni ottimali, fino al 30-40% degli amidi ingeriti può essere scomposto in maltosio dalla ptialina durante la digestione nello stomaco.
Quando il cibo passa all’intestino tenue, il resto delle molecole di amido viene catalizzato principalmente in maltosio dall’amilasi pancreatica. Questa fase della digestione dell’amido avviene nel primo tratto dell’intestino tenue (il duodeno), la regione in cui si svuotano i succhi pancreatici. I sottoprodotti dell’idrolisi dell’amilasi vengono infine scomposti da altri enzimi in molecole di glucosio, che vengono rapidamente assorbite attraverso la parete intestinale.
Le beta-amilasi sono presenti in lieviti, muffe, batteri e piante, in particolare nei semi. Sono i componenti principali di una miscela chiamata diastasi che viene utilizzata nella rimozione degli agenti di apprettatura amidacei dai tessuti e nella conversione dei cereali in zuccheri fermentabili. La beta-amilasi ha un pH ottimale di 4,0-5,0.
Le gamma-amilasi sono note per la loro efficienza nella scissione di certi tipi di legami glicosidici in ambienti acidi. Il pH ottimale della gamma-amilasi è 3,0.
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