A continuación nos centraremos en los aspectos generales de la estructura secundaria de las proteínas. Muchas de las características que se discuten aquí son esenciales para las aplicaciones prácticas – por ejemplo, en la alineación y el análisis de secuencias, la modelización de la homología y el análisis de la calidad del modelo, en la planificación de las mutaciones o cuando se analizan las interacciones proteína-ligando.
El tipo de estructura secundaria más común en las proteínas es la α-hélice. Linus Pauling fue el primero en predecir la existencia de α-hélices. La predicción se confirmó cuando se determinó la primera estructura tridimensional de una proteína, la mioglobina (por Max Perutz y John Kendrew) mediante cristalografía de rayos X. En la imagen siguiente se muestra un ejemplo de α-hélice. Este tipo de representación de la estructura de una proteína se denomina «representación en bastones». Para obtener una mejor impresión de cómo es una hélice, sólo se muestra la cadena principal del polipéptido, sin cadenas laterales. Hay 3,6 residuos/vuelta en una α-hélice, lo que significa que hay un residuo cada 100 grados de rotación (360/3,6). Cada residuo se traslada 1,5 Å a lo largo del eje de la hélice, lo que da una distancia vertical de 5,4 Å entre átomos estructuralmente equivalentes en una vuelta (paso de una vuelta). El patrón estructural repetitivo en las hélices es el resultado de la repetición de los valores φ y ψ, lo que se refleja en la agrupación de los ángulos de torsión dentro de la región helicoidal del gráfico de Ramachandran. Al observar la hélice en la figura de abajo, se nota cómo los átomos de oxígeno del carbonilo (C=O) (mostrados en rojo) apuntan en una dirección, hacia los grupos NH de la amida a 4 residuos de distancia (i, i+4). Juntos, estos grupos forman un enlace de hidrógeno, una de las principales fuerzas en la estabilización de la estructura secundaria en las proteínas. Los enlaces de hidrógeno se muestran en la figura de la derecha como líneas discontinuas.
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