Amylaza, dowolny członek klasy enzymów, które katalizują hydrolizę (rozszczepienie związku przez dodanie cząsteczki wody) skrobi na mniejsze cząsteczki węglowodanów, takie jak maltoza (cząsteczka składająca się z dwóch cząsteczek glukozy). Trzy kategorie amylaz, oznaczane jako alfa, beta i gamma, różnią się sposobem, w jaki atakują wiązania cząsteczek skrobi.
Alfa-amylaza jest szeroko rozpowszechniona wśród organizmów żywych. W układach pokarmowych ludzi i wielu innych ssaków, alfa-amylaza zwana ptyaliną jest produkowana przez ślinianki, podczas gdy amylaza trzustkowa jest wydzielana przez trzustkę do jelita cienkiego. Optymalne pH dla alfa-amylazy wynosi 6,7-7,0.
Ptylina miesza się z pokarmem w jamie ustnej, gdzie działa na skrobię. Chociaż pokarm pozostaje w jamie ustnej tylko przez krótki czas, działanie ślinianek trwa do kilku godzin w żołądku – do czasu, gdy pokarm zostanie zmieszany z wydzielinami żołądkowymi, których wysoka kwasowość dezaktywuje ślinianki. Działanie trawienne ptyaliny zależy od tego, ile kwasu znajduje się w żołądku, jak szybko treść żołądka się opróżnia i jak dokładnie pokarm zmieszał się z kwasem. W optymalnych warunkach aż 30 do 40 procent spożywanych skrobi może być rozłożone na maltozę przez ptyalinę podczas trawienia w żołądku.
Gdy jedzenie przechodzi do jelita cienkiego, reszta cząsteczek skrobi są katalizowane głównie do maltozy przez amylazy trzustkowej. Ten etap w trawieniu skrobi występuje w pierwszym odcinku jelita cienkiego (dwunastnicy), region, w którym soki trzustkowe opróżnić. Produkty uboczne hydrolizy amylazy są ostatecznie rozkładane przez inne enzymy na cząsteczki glukozy, które są szybko wchłaniane przez ścianę jelita.
Beta-amylazy są obecne w drożdżach, pleśniach, bakteriach i roślinach, szczególnie w nasionach. Są one głównymi składnikami mieszaniny zwanej diastazą, która jest stosowana w usuwaniu skrobiowych środków modyfikujących z tekstyliów oraz w przekształcaniu ziaren zbóż w cukry fermentowalne. Beta-amylaza ma optimum pH wynoszące 4,0-5,0.
Gamma-amylazy są znane ze swojej skuteczności w rozszczepianiu niektórych rodzajów wiązań glikozydowych w środowisku kwaśnym. Optymalne pH gamma-amylazy wynosi 3.0.
.