以下では、タンパク質二次構造の一般的な側面に焦点を当てます。 ここで取り上げる特徴の多くは、例えば配列のアラインメントや解析、ホモロジー・モデリング、モデルの質の解析、突然変異の計画、タンパク質とリガンドの相互作用の解析など、実際の応用に不可欠なものである。
タンパク質の二次構造で最も一般的なものはα-helixである。 ライナス・ポーリングが初めてα-ヘリックスの存在を予言した。 その後、X線結晶構造解析により、ミオグロビンというタンパク質の立体構造が初めて決定され、その存在が確認された。 下図にα-ヘリックスの例を示す。 このようなタンパク質の構造を表すことを「棒状表現」といいます。 らせんのイメージをつかみやすいように、ポリペプチドの主鎖のみを表示し、側鎖は表示しない。 α-ヘリックスには1回転あたり3.6個の残基があり、100度回転するごとに1個の残基があることになる（360/3.6）。 各残基はらせん軸に沿って1.5Å移動し、1ターン中の構造的に等価な原子間の垂直距離は5.4Åとなる（1ターンのピッチ）。 ヘリックスにおける構造パターンの繰り返しは、φ値とψ値の繰り返しの結果であり、ラマチャンドランプロットのヘリックス領域内のねじれ角のクラスタリングに反映される。 下図のらせんを見ると、カルボニル（C=O）酸素原子（赤で表示）が4残基先のアミドNH基（i、i+4）に向かって一方向を向いていることに気がつく。 これらの基は水素結合を形成し、タンパク質の二次構造を安定化させる主要な力の一つとなっている。 水素結合は右図に破線で示されている
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