Im Folgenden werden wir uns auf die allgemeinen Aspekte der Protein-Sekundärstruktur konzentrieren. Viele der hier besprochenen Merkmale sind für praktische Anwendungen unerlässlich – zum Beispiel beim Sequenzalignment und der Sequenzanalyse, bei der Homologiemodellierung und der Analyse der Modellqualität, bei der Planung von Mutationen oder bei der Analyse von Protein-Ligand-Interaktionen.
Der häufigste Typ von Sekundärstrukturen in Proteinen ist die α-Helix. Linus Pauling war der erste, der die Existenz von α-Helixen vorhersagte. Die Vorhersage wurde bestätigt, als die erste dreidimensionale Struktur eines Proteins, Myoglobin (von Max Perutz und John Kendrew), durch Röntgenkristallographie bestimmt wurde. Ein Beispiel für eine α-Helix ist in der Abbildung unten dargestellt. Diese Art der Darstellung einer Proteinstruktur wird als „Stäbchendarstellung“ bezeichnet. Um einen besseren Eindruck davon zu erhalten, wie eine Helix aussieht, ist nur die Hauptkette des Polypeptids dargestellt, keine Seitenketten. Eine α-Helix besteht aus 3,6 Resten pro Drehung, was bedeutet, dass alle 100 Grad der Drehung (360/3,6) ein Rest vorhanden ist. Jeder Rest wird um 1,5 Å entlang der Helixachse verschoben, was einen vertikalen Abstand von 5,4 Å zwischen strukturell gleichwertigen Atomen in einer Windung ergibt (Ganghöhe einer Windung). Das sich wiederholende strukturelle Muster in Helices ist das Ergebnis von sich wiederholenden φ- und ψ-Werten, was sich in der Häufung der Torsionswinkel innerhalb der helikalen Region des Ramachandran-Diagramms widerspiegelt. Bei der Betrachtung der Helix in der Abbildung unten fällt auf, dass die Carbonyl-(C=O)-Sauerstoffatome (rot dargestellt) in eine Richtung zeigen, nämlich zu den 4 Reste entfernten Amid-NH-Gruppen (i, i+4). Zusammen bilden diese Gruppen eine Wasserstoffbrücke, eine der Hauptkräfte bei der Stabilisierung der Sekundärstruktur in Proteinen. Die Wasserstoffbrückenbindungen sind in der rechten Abbildung als gestrichelte Linien dargestellt.
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