I det følgende vil vi fokusere på de generelle aspekter af sekundærstruktur af proteiner. Mange af de egenskaber, der diskuteres her, er væsentlige for praktiske anvendelser – f.eks. ved sekvensjustering og -analyse, homologimodellering og analyse af modelkvalitet, ved planlægning af mutationer eller ved analyse af protein-ligand-interaktioner.
Den mest almindelige type sekundærstruktur i proteiner er α-helixen. Linus Pauling var den første til at forudsige eksistensen af α-helixer. Forudsigelsen blev bekræftet, da den første tredimensionelle struktur af et protein, myoglobin (af Max Perutz og John Kendrew) blev bestemt ved hjælp af røntgenkrystallografi. Et eksempel på en α-helix er vist på billedet nedenfor. Denne type af repræsentation af en proteinstruktur kaldes “pindrepræsentation”. For at få et bedre indtryk af, hvordan en helix ser ud, er kun hovedkæden af polypeptidet vist, ingen sidekæder. Der er 3,6 rester/drejning i en α-helix, hvilket betyder, at der er en rest for hver 100 graders rotation (360/3,6). Hver rest er translateret 1,5 Å langs helix-aksen, hvilket giver en vertikal afstand på 5,4 Å mellem strukturelt tilsvarende atomer i en tur (pitch of a turn). Det gentagne strukturelle mønster i helikser er et resultat af gentagne φ-værdier og ψ-værdier, hvilket afspejles i grupperingen af torsionsvinklerne inden for den helikale region i Ramachandran-plottet. Når man ser på helixen i figuren nedenfor, kan man bemærke, hvordan carbonyl (C=O)-syreatomerne (vist med rødt) peger i én retning, nemlig mod amid NH-grupperne 4 rester væk (i, i+4). Sammen danner disse grupper en hydrogenbinding, en af de vigtigste kræfter i stabiliseringen af sekundærstrukturen i proteiner. Brintbindingerne er vist på den højre figur som stiplede linjer.
Blog
