V následujícím textu se zaměříme na obecné aspekty sekundární struktury proteinů. Mnohé z vlastností, které zde probereme, jsou nezbytné pro praktické aplikace – například při zarovnávání a analýze sekvencí, homologickém modelování a analýze kvality modelů, při plánování mutací nebo při analýze interakcí mezi proteiny a ligandy.
Nejběžnějším typem sekundární struktury v proteinech je α-helix. Linus Pauling jako první předpověděl existenci α-helikátů. Předpověď byla potvrzena, když byla pomocí rentgenové krystalografie určena první trojrozměrná struktura bílkoviny, myoglobinu (Max Perutz a John Kendrew). Příklad α-helixu je zobrazen na obrázku níže. Tento typ zobrazení struktury bílkoviny se nazývá „zobrazení tyčinkami“. Pro lepší představu, jak šroubovice vypadá, je zobrazen pouze hlavní řetězec polypeptidu, žádné postranní řetězce. V α-helixu je 3,6 zbytků/otáčku, což znamená, že každých 100 stupňů otáčení je jeden zbytek (360/3,6). Každý zbytek je přeložen o 1,5 Å podél osy šroubovice, což dává vertikální vzdálenost 5,4 Å mezi strukturně ekvivalentními atomy v zákrutu (rozteč zákrutu). Opakující se strukturní vzorec ve šroubovicích je výsledkem opakujících se hodnot φ a ψ, což se odráží ve shlukování torzních úhlů ve šroubovicové oblasti Ramachandranova grafu. Při pohledu na šroubovici na obrázku níže si všimněte, jak kyslíkové atomy karbonylu (C=O) (znázorněné červeně) směřují jedním směrem, k amidovým NH skupinám vzdáleným 4 zbytky (i, i+4). Tyto skupiny společně vytvářejí vodíkovou vazbu, jednu z hlavních sil při stabilizaci sekundární struktury v proteinech. Vodíkové vazby jsou na pravém obrázku znázorněny čárkovaně.
.