Competitive Inhibitorは可逆阻害剤として知られる酵素のカテゴリーに属します。 可逆的阻害剤は、酵素-阻害剤複合体をできるだけ早く解離させる。 酵素の活性部位に直接結合する阻害剤であるが、酵素と基質の間に結合することもある。 競合阻害剤は、基質と競合して酵素に結合する。 競合阻害剤は基質を模倣して、活性部位を奪い合います。 競合阻害剤は、基質の濃度を上げることで克服することができます。 競合阻害剤が有効なのは、多くの場合、酵素が結合する基質の構造的類似体であり、阻害剤が酵素の活性部位に結合して本来の基質と競合することができるためです。
競合阻害剤は酵素の活性部位に結合して、基質またはリガンドの酵素への結合量を減少させます。 その結果、Kmは増加し、Vmaxは変わらない。 最終的には基質の濃度を上げることで化学反応を逆転させることができる。
E + S → ES → E + P vs． EI -（Sが入ってきてIと入れ替わる）→ ES → E + P
（平衡反応も同時に起こる：E + I⇌ EI）
ここでEは酵素、Iは阻害剤、ESは酵素-基質複合体、Pは生成物、EIは酵素-阻害剤複合体である。
注：矢印はすべて可逆反応も表す。 ただし、生成物の生成において、反応は右方向に進む傾向がある。 ESIの形成がないことに注目。 これは、酵素が基質と阻害剤の両方に結合できないことを意味する。
- Competitive inhibition is reversible when enough substrate is present, means the amount ofhibition depends on the concentration of inhibitor as well as the concentration of the substrates.これは、基質と阻害剤が共に存在すると、酵素は阻害されずに可逆的に反応し、阻害された量は基質の濃度に依存することを意味する。
- この阻害により、酵素の最大速度は変化しないが、KM、ミカエリス定数*は増加する。
ミカエリス定数（Km）は：
1) 最大速度の半分の速度における基質濃度の収量、または
2) 最大速度の基質の半分とする。
写真はV0と.の二重逆数プロットである。 x切片は-1/Kmに等しく、y切片は1/Vmaxである。 直線の傾きはKm/Vmaxである。 したがって、このプロットはKmが増加し、Vmaxに変化がないことを示している。
ミカエリス-メンテン式はVo= Vmax/ aKm + ここでa = 1 + /KI and KI = /
競合阻害剤も酵素の活性部位を見つけるために使用され得る。 N-(phosphonacetyl)-L-asparate、別名PALAは、アスパラギン酸トランスカルバノイルーゼの活性部位への結合を阻害する競合阻害剤である。 PALAはR状態を安定化させます。
ペニシリン系抗菌薬は、酵素の活性部位で阻害的に競合する物質の例である。 一般に、ペニシリン系薬剤は抗生物質として多くの細菌感染症の治療に医薬的に用いられている。さらに、ペニシリン系薬剤は細菌の糖ペプチド・トランスペプチダーゼと不可逆的に結合することにより抗菌作用が派生する。 細菌が増殖するのは、細胞壁を作る能力があるためである。 細菌細胞壁の合成に関わる重要な酵素がトランスペプチダーゼである。 この酵素は、ペプチドグリカン鎖の架橋に重要な役割を担っている。 ペニシリン系薬剤は、この重要な役割を果たすトランスペプチダーゼの能力を阻害する。 細胞壁がなければ、細菌は増殖することができないので、実質的に細菌は破壊されることになる。 メカニズム的には、ペニシリン系薬剤の阻害作用の初期段階では、ペニシリンのβ-ラクタム環のカルボニル炭素と窒素原子の間の結合が切断される。 その結果生じた求電子剤が、新たに生成したセリン残基上のアルコキシドイオンに攻撃されてエステルを形成し、最終的に糖ペプチドトランスペプチダーゼとペニシリンの複合体であるペニシロイル-酵素が生成されるのである。 この複合体は無期限に安定であることが特筆される。
